α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых  один  водородный  атом,  у  α-углерода,  за­мещен  на  аминогруппу  (—NH₂).

Для α-аминокислот, как и для других встре­чающихся в природе аминокислот, общим свойством является их амфотерность (от греч. amphoteros—двусторонний), т. е. каждая из них содержит как минимум одну кислотную и одну основную группу (исключение составляет пролин и его произ­водное гидроксипролин, являющиеся иминокислотами – содержат иминогруппу >NH). Общий тип строения α-аминокислот поэтому может быть представлен в виде следующей формулы:

R

│

H─C─ NH₂

│

COOH

Как видно из этой общей формулы, аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых тел связано с химической природой и физико-химическими свой­ствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойствен­ных другим биополимерам.

Кислотно-основные свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологи­ческие свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме то­го, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов, а не в виде недиссоциированных молекул.