Задача № 21

Вычислите молярную концентрацию и молярную концентрацию эквивалентов кальция дихлорида в растворе с массовой долей CaCl₂ 20% (плотность раствора 1,178 г/см³).

Решение. Примем массу раствора кальция дихлорида равной 100 г.  Отсюда масса растворенного вещества CaCl₂ равна:

г.

По известной массе и плотности раствора найдем его объем:

мл или 0,085 л.

Определим молярную концентрацию (С_в) кальция дихлорида в растворе по формуле:

,

где: m_в – масса растворенного вещества, г;

М_в – молярная масса растворенного вещества;

V – объем раствора, л.

моль/л.

Вычислим молярную концентрацию эквивалентов (С_эк) кальция дихлорида в растворе по формуле:

,

где: Z_в – эквивалентное число, которое для CaCl₂ равно 2.

моль/л.

Задача № 42

Какое значение рН (>7<) имеют растворы солей MnCl₂, Na₂CO₃, Ni(NO₃)₂? Составьте ионно-молекулярные и молекулярные уравнения гидролиза этих солей.

Решение. а) хлорид марганца MnCl₂ – соль слабого многоосновного основания Mn(ОН)₂ и сильной кислоты НCl. При растворении в воде молекулы MnCl₂ полностью диссоциируют на катионы Mn²⁺ и анионы Cl^-. Анионы Сl^- не могут связывать ионы Н⁺ воды, так как HCl – сильный электролит. Катионы Mn²⁺ связывают ионы ОН^- воды, образуя катионы основной соли MnOH⁺, а не молекулы Mn(ОН)₂, так как ионы MnOH⁺ диссоциируют гораздо труднее, чем молекулы Mn(ОН)₂. В обычных условиях гидролиз идет по первой ступени. Соль гидролизуется по катиону. Ионно-молекулярное уравнение гидролиза

Mn²⁺ + H₂O ↔ MnOH⁺ + H⁺

или в молекулярной форме

MnCl₂ + H₂O ↔ MnOHCl + HCl

В растворе появляется избыток ионов H⁺, поэтому раствор MnCl₂ имеет кислую реакцию (рН < 7).

б) карбонат натрия Na₂CO₃ – соль слабой многоосновной кислоты H₂СО₃ и сильного основания NaOH. В этом случае анионы СО₃^2- связывают водородные ионы воды, образуя катионы кислой соли HСО₃^-. Образование молекул H₂СО₃ не происходит, так как ионы HСО₃^- диссоциируют гораздо труднее, чем молекулы H₂СО₃. В обычных условиях гидролиз идет по первой ступени. Соль гидролизуется по аниону. Ионно-молекулярное уравнение гидролиза

СО₃^2- + H₂O ↔ HСО₃^- + ОH^-

или в молекулярной форме

Na₂CO₃ + H₂O ↔ NaHСО₃ + NaOH

В растворе появляется избыток ионов ОH^-, поэтому раствор Na₂CO₃ имеет щелочную реакцию (рН > 7).

в) нитрат никеля Ni(NO₃)₂ – соль слабого многоосновного основания Ni(ОН)₂ и сильной кислоты НNO₃. В этом случае катионы Ni²⁺ связывают гидроксильные ионы воды, образуя катионы основной соли NiОН⁺. Образование молекул Ni(ОН)₂ не происходит, так как ионы NiОН⁺ диссоциируют гораздо труднее, чем молекулы Ni(ОН)₂. В обычных условиях гидролиз идет по первой ступени. Соль гидролизуется по катиону. Ионно-молекулярное уравнение гидролиза

Ni²⁺ + H₂O ↔ NiOH⁺ + H⁺

или в молекулярной форме

Ni(NO₃)₂ + H₂O ↔ NiOHNO₃ + НNO₃

В растворе появляется избыток ионов водорода, поэтому раствор Ni(NO₃)₂  имеет кислую реакцию (рН < 7).

Задача № 63

Дайте общую характеристику строения и свойств α-аминокислот, входящих в состав белков.

Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием (или одним из них) кислотного (НСl), щелочного (NaOH) и реже ферментативного гидролиза. Точно установле­но, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, высвобождается 20 различных α-аминокислот. Все другие открытые в тканях животных, растений и микроорганиз­мов аминокислоты (более 200) существуют в природе в свобод­ном состоянии или в виде коротких пептидов или комплексов с другими органическими веществами.

α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых  один  водородный  атом,  у  α-углерода,  за­мещен  на  аминогруппу  (—NH₂).

Для α-аминокислот, как и для других встре­чающихся в природе аминокислот, общим свойством является их амфотерность (от греч. amphoteros—двусторонний), т. е. каждая из них содержит как минимум одну кислотную и одну основную группу (исключение составляет пролин и его произ­водное гидроксипролин, являющиеся иминокислотами). Общий тип строения α-аминокислот поэтому может быть представлен в виде следующей формулы:

R

│

H─C─ NH₂

│

COOH

Как видно из этой общей формулы, аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых тел связано с химической природой и физико-химическими свой­ствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойствен­ных другим биополимерам.

Кислотно-основные свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологи­ческие свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме то­го, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов, а не в виде недиссоциированных молекул.

Если кристаллическую аминокислоту, например аланин, рас­творить в воде, то она может реагировать или как кислота (донатор протона), или как основание (акцептор протона). В част­ности, как кислота:

⁺NН₃СН(СН₃) СОО^- ↔ Н⁺ + NН₂СН(СН₃) СОО-,

как основание:

⁺NH₃CH(CH₃)COO^- + H⁺ ↔  ⁺NН₃СН(СН₃) СООН.

Весьма существенным свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природ­ных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или НСl), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с нали­чием в молекуле всех природных аминокислот (за исключением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода (т.е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями).

Задача № 84

Нативная конформация белков. Глобулярные и фибриллярные белки.

Конформация, т.е. та или иная пространственная форма молекул биополимера, определяется их первичной структурой. В зависимости от химического строения и внешних условий молекулы биополимера могут находиться либо в одной или в нескольких преимущественных конформациях (обычно встречающиеся в природных условиях нативные состояния биополимеров: например, глобулярное строение белков, двойная спираль ДНК), либо принимать многие более или менее равновероятные конформации.

Белки делят по пространственной структуре на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (корпускулярные).

Фибриллярные белки характеризуются очень высоким отношением b/а (несколько десятков единиц), их молекулы нитевидны и обыч­но собраны в пучки, которые образуют далее волокна. К числу фибриллярных белков принадлежат фиброин шелка, кератин волоса, коллаген кожи и др.

Белки, имеющие невысокое отношение b/а (в пределах нескольких единиц) и, следовательно, палочкообразную форму молекулы, называют корпускуляр­ными (корпускула – частица) или глобулярными. Подавляющее число природ­ных белков относится к корпускулярному типу. Белки-ферменты, белки-переносчики, иммунные и некоторые другие имеют, как правило, глобулярную структуру. Для ряда белков - гемоглобин, миоглобин, лизоцим, рибонуклеаза и др. - эта структура установлена во всех деталях (с определением при помощи рентгеноструктурного анализа расположения каждого атома). Она определяется последовательностью аминокислотных остатков и образуется и поддерживается относительно слабыми взаимодействиями между мономерными звеньями полипептидных цепей в водно-солевом растворе (кулоновские и дипольные силы, водородные связи, гидрофобные взаимодействия), а также дисульфидными связями. Глобула белка формируется так, что большинство полярных гидрофильных аминокислотных остатков оказывается снаружи и контактирует с растворителем, а большинство неполярных (гидрофобных) остатков находится внутри и изолировано от взаимодействия с водой. Молекулы белка, обладающие избытком неполярных групп, когда часть из них оказывается на поверхности глобулы, образуют высшую, так называемую четвертичную структуру, при которой несколько глобул агрегируют, взаимодействуя между собой в основном неполярными участками. Пространственная структура каждого белка-фермента уникальна и обеспечивает необходимое для его функционирования расположение в пространстве всех звеньев биополимера, в особенности так называемых активных центров. В то же время она не абсолютно жестка и допускает необходимые в процессе функционирования (при взаимодействии с субстратами, ингибиторами и другими веществами) конформационные сдвиги и изменения.

Задача № 105

Какие нуклеотиды входят в состав ДНК? Их строение, название, роль. Образование нуклеозидди- и нуклеозидтрифосфатов.

Из гидролизатов нуклеиновых кислот составляющие их структурные единицы были впервые выделены в 1908 г. П. Левиным и Дж. Манделем, которые назвали их нуклеотидами. При гидролизе РНК образуются рибонуклеотиды, при гидролизе ДНК – дезоксирибонуклеотиды.

Пуриновые или пиримидиновые основания, рибоза или дезоксирибоза и фосфорная кислота связаны в молекулах нуклеотидов совершенно однотип­но. Химическое строение нуклеотидов, входящих в состав ДНК и их полные и сокращенные названия таковы:

При отщеплении от нуклеотида остатка фосфорной кислоты получается еще более простое соединение – нуклеозид. Этот термин был впервые пред­ложен П. Левиным и В Джекобсом в 1909 г. для обозначения углеводных производных пуринов, выделенных из РНК. Впоследствии он был распро­странен на соединения углеводов с пиримидинами. Наименования нуклеозидов складываются из названий пуриновых или пиримидиновых оснований и соответствующих окончаний. В приведенных выше структурных формулах нуклеотидов легко найти части, соответствующие нуклеозидным остаткам, а в названиях нуклеотидов – отличить ту часть, которой обозначен остаток нуклеозида. Следовательно, нуклеотиды явля­ются фосфорными эфирами нуклеозидов.

Мононуклеотиды и их производные, а также динуклеотиды присутствуют в клетках в свободном виде и играют важную роль в обмене веществ. В частности, нуклеотидную структуру имеют многие коферменты, включая коферменты оксидоредуктаз. Мононуклеотиды, присоединяя остаток фосфата, образуют фосфоангидридную связь (наподо­бие связи, имеющейся у пирофосфата) и превращаются в нуклеозиддифосфаты; последние, присоединяя еще один остаток фосфата, образуют нуклеозидтрифосфаты (НТФ).

Свободные НТФ в клетках являются предшественниками при ферментативном синтезе ДНК и РНК. Они служат переносчиками ряда химических веществ при синтезе других биополимеров (например, уридиндифосфат в переносе глюкозы). Одной из важнейших функций нуклеозидди- и нуклеозидтрифосфатов и в особенности АТФ является уча­стие в энергетическом обмене.

Задача № 126

Как изменится скорость реакции, протекающей в газовой фазе, при повышении температуры на 60⁰ , если температурный коэффициент скорости данной реакции равен 2?

Решение. Согласно правилу Вант-Гоффа

,

где: Vи V - скорости химической реакции при температурах t₁ и t₂;

γ – температурный коэффициент скорости.

.

Следовательно, при повышении температуры на 60⁰, скорость реакции возрастет в 64 раза.

Задача № 148

Константа равновесия гомогенной системы N₂ + 3H₂ ↔ 2NH₃ при температуре 400⁰ С равна 0,1. Равновесные концентрации водорода и аммиака соответственно равны 0,2 и 0,08 моль/л. Вычислите равновесную и исходную концентрации азота.

Решение. Константа равновесия данной системы

В выражение К_р входят только равновесные концентрации всех веществ системы. Отсюда определим равновесную концентрацию азота:

моль/л.

По уравнению системы число молей образовавшегося аммиака относится к числу молей азота как 2 : 1, следовательно, концентрация прореагировавшего азота ([N₂]_прор) равна ½ [NH₃]_р, т.е. 0,04 моль/л. Отсюда исходная концентрация азота равна: моль/л.

Задача № 166

В чем заключается специфичность ферментов? Назовите виды специфичности и приведите примеры.

Специфичность – одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Это свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества – пространственные изомеры (α- и β-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.

Под специфичностью понимают свойство фермента участвовать в превращении (распаде или синтезе) одного или не­скольких веществ, близких по структуре. Без специфичности действия ферментов был бы невозможен упорядоченный обмен веществ в клетках, а, следовательно, и сама жизнь.

Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, от­личающиеся друг от друга очень незначительными деталями строения, та­кими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида.

По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.

В 50-е годы нашего столетия это статическое представление было заменено гипотезой Д. Кошланда об индуцированном соответствии субстрата и фермента. Сущность ее сводится к тому, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается в момент их взаимодействия друг с другом, что может быть выражено формулой «перчатка – рука». При этом в субстрате уже деформируются некоторые валентные связи и он, таким образом, подготавливается к дальнейшему каталитическому видоизменению, а в молекуле фермента происходят конформационные перестройки.

В настоящее время гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимо­индуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочис­ленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

Несомненно, что специфичность ферментов объясняется в первую очередь совпадением пространственных конфигураций субстрата и субстратного центра фермента. Видимо, только тогда, когда совпадение это достаточно полно, может образоваться фермент-субстратный комплекс и, следовательно, начаться процесс ферментативного катализа.

В настоящее время гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимо­индуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочис­ленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

Несомненно, что специфичность ферментов объясняется в первую очередь совпадением пространственных конфигураций субстрата и субстратного центра фермента. Видимо, только тогда, когда совпадение это достаточно полно, может образоваться фермент-субстратный комплекс и, следовательно, начаться процесс ферментативного катализа.

Детальное изучение специфичности ферментов показало, что пределы ее у разных ферментов различны. Различают абсолютную, относительную (групповую), а также стереохимическую специфичность. Примерами абсолютной специ­фичности могут служить: фермент сахараза (инвертаза), расщеп­ляющая только дисахарид сахарозу, мальтаза, действующая лишь на мальтозу, а лактаза—только на лактозу. Указанные выше дисахариды — мальтоза, лактоза и сахароза, хотя и имеют одинако­вую эмпирическую формулу C₁₂H₂₂О₁₁, расщепляются под влияни­ем трех различных ферментов, так как различаются по структуре и составу входящих в них моносахаридов.

Примером относительной (групповой) специфичности может служить действие фермента пепсина. Этот фермент расщепляет самые различные белковые вещества пищи: белки мяса, молока, растений. Попадая в желудок, белковые вещества будут расщеп­ляться ферментом пепсином, независимо от качества и количества входящих в них аминокислот, благодаря тому, что аминокислоты соединены пептидной связью, которую и расщепляет пепсин (этот фермент расщепляет пептидные связи между ароматическими аминокислотами). Следовательно, действие пепсина относительно спе­цифично. Большинство ферментов обладает абсолютной специ­фичностью, так как ускоряют какую-либо одну реакцию.

Примером стереохимической специфичности могут служить ферменты, расщепляющие какой-либо изомер α или β, сюда отно­сятся α- и β-гликозидазы.

Задача № 190

Тепловой эффект реакции горения жидкого бензола с образованием паров воды и углерода диоксида равен -3135,58 кДж. Составьте термохимическое уравнение этой реакции и вычислите теплоту образования С₆Н₆ (ж).

Решение. Составим термохимическое уравнение данной реакции:

С₆Н₆ (ж) + 7½О₂ (г) = 6СО₂ (г) + 3Н₂О (г);     ΔН_х.р. = -3135,58 кДж.

Для решения задачи применим вывод из закона Гесса:

Используя табличные данные, определим теплоты образования СО₂ (г), Н₂О (г):

кДж;

кДж;

Учитывая, что теплоты образования простых веществ условно приняты равными нулю

;

кДж/моль.