Белки: история исследования, химсостав, свойства, биологические функции
Страница 4
3.3. Аминокислоты
В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.
Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу – NH2. Следовательно, по химической природе это a-аминокислоты с общей формулой:
R
|
H – C a – NH2
|
COOH
Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH2, – NH2, – COOH. Боковые же цепи (радикалы – R ) аминокислот различаются. Как видно из Приложения I химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.
Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH3+CH2COO-) имеют хиральный атом Ca и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров):
H H
Ca Ca
COO – COO –
NH3+ R R NH3+
L-изомер D-изомер
В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH3+, COO- и радикал R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна – из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построеных именно из L-, а не D-a-аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.
Из двадцати основных a-аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (см. Приложение I). При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:
| |
GIVEQCCASVCSLYQLENYCN
| |
FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA
Важным примером модификации аминокислотных остатков является превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина:
N – CH – CO – N – CH – CO –
CH2 CH2 CH2 CH2
CH2CHOH
Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани – коллагена.
Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксогрупп остатков серина, треонина и тирозина, например:
– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –
| |
CH2OH CH2OPO32 –
Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации амино- и карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров).
Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:
Ациклические. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:
1. Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер b-аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.
2. Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.
3. Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной ( – SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)