Аминокислоты, белки

Страница 7

Различают четыре уровня организации белковых молекул.

Первичной структурой называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Все белки различаются по первичной структуре, потенциально их возможное число практически неограничено.

Вторичная структура белка – это -спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: ―C― и ―N― .

║ ║

O H

В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

Под третичной структурой белка понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существенное влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами. Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками – вытянутыми полипептидными цепями.

Термин четвертичная структура относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Понятие о ферментах.

Катализ многочисленных биохимических реакций, протекающих в растительных и животных организмах и их клетках, так же как и в одноклеточных микроорганизмах, совершается ферментами (энзимами).

Ферменты представляют, собой вещества или чисто белковые структуры, или протеиды-белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для не многих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат – реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы.

Витамины – группы веществ обычно довольно сложной структуры, часто очень далеких химически друг от друга и объединяемых только по биологическому признаку. Это – требуемые в микроколичествах, но совершенно необходимые составные части пищи, недостаток которых вызывает болезнь, а отсутствие – гибель организма. Используя витамины(но не только их), организм человека и животных и строит свои ферменты. Одно и тоже вещество, служащее для организмов одного вида витамином, для других организмов может и не быть витамином по двум причинам: либо он может его синтезировать сам. Так аскорбиновая кислота – витамин для человека, но для крысы она не является витамином, так как организм крысы создает ее из глюкозы. Некоторые витамины имеют весьма универсальный характер и необходимы всем организмам – от одноклеточных(дрожжей и бактерий) до человека. Зеленые растения способны производить все свои вещества из минеральных исходных веществ и CO2 и, следовательно, не нуждаются в витаминах.

Для действия ряда белковых ферментов в организме необходимо присутствие микроколичеств ионов некоторых металлов-активаторов (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), которые витаминами не считаются. В состав некоторых коферментов и соответствующих витаминов входят металлы (железо, кобальт). Очень существенна роль микроколичеств металлов (микроэлементов) для развития растений; по-видимому, эти микроэлементы используются для постороения ферментов и служат как бы «витаминами растений».

Ферменты являются катализатороми, но отличаются от обычных катализаторов. Так им свойственны:

1. Гораздо большая специфичность по отношению к структуре катализируемого объекта и по отношению к реакции.

2. Полная стереохимическая специфичность.

3. Гораздо большая скорость протекания ферментных реакций по сравнению с теми же реакциями, катализируемыми обычнами катализаторами.

4. Невысокие оптимумы температуры их действия(обычно активность ферментов резко падает к 50ОС и в интервале 50-100ОС действие их полностью прекращается).

5. Денатурируемость- необратимая потеря каталитической активности при нагревании до 50-100ОС. Существуют, однако, ферменты (трипсин, рибонуклеаза), активность которых восстанавливается по охлаждении даже после кипячения.

6. Существование оптимума кислотной среды для действия каждого фермента.

Высокая скорость ферментативных реакций объясняется, с одной стороны, как всегда при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при гидролизе казеина кислотой энергии активации 20,6 ккал/моль, а при гидролизе трипсином-только 12 ккал/моль. Гидролиз сахарозы кислотой требует энергии активации 25,5 ккал/моль, а ферментативный (сахарозой)-лишь 12-13 ккал/моль. С другой стороны, в ферментативных реакциях не меньшую роль играет предэкспоненциальный множитель уравнения Арреннуса, так как величина этого множителя, как правило, на много порядков выше, чем в реакциях обычного типа. Есть доказательство того , что ферменты содержат центры(«карманы»), фиксирующие субстрат на поверхности их молекул, и вторые центры, осуществляющие реакцию. Фермент может быть активен в том смысле, что он подтягивает активный центр к месту действия, несколько изменяя свою вторичную или третичную структуру.

Список используемой литературы:

1. А.Н.Несмеянов, Н.А.Несмеянов «Начала органической химии», т.1, 2.

2. Б.А.Павлов, А.П.Терентьев «Курс органической химии».

3. Химическая энциклопедия, т. 1.

4. Дж.Робертс, М.Касерио «Основы органической химии».

5. Шабаров Ю.С. «Органическая химия»

Саратовский Государственный Университет им. Н.Г.Чернышевского.

Реферат

Тема:Аминокислоты. Белки.

Выполнила: Чих Татьяна

гр. 212.

1999г.