Белки в медицине

Белки в медицине

Оглавление

1. Введение стр. 2

2. Структура стр. 4

3. Свойства стр. 6

4. Роль в организме стр. 7

5. Применение в медицине стр. 13

6. Литература стр. 14

белки

Б

ЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов, ре­гулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осу­ществляют мышечное сокращение.

В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные пептидными (теория рус­ского биохимика А.Я.Данилевского).

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

Структура белков

О

Первичная структура белков

собый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориенти­руются.

В структуре любого белка существует несколько степе­ней организации:

1. Первичная структура белка — специфическая последо­вательность аминокислот в полипептидной цепи.

1.

Вторичная структура белков

Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы —NH— и кар­бонильной группы — СО—, которые разделены четырь­мя аминокислотными фрагментами).

2.

Третичная структура белков

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за счет вза­имодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:

· дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,

· сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и гидроксильной (-ОН),

· солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH2).

4. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями.

Четвертичная структура белков

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка.

Физические свойства

Б

елки имеют большую молекулярную массу ( 104—107), многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация).

Химические свойства

1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.

2. Качественные реакции на белок:

n биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде (дают все белки),

n ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием аммиака (дают не все белки),

n выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца (II), гидроксида натрия и нагревании.

3. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с образованием аминокислот.

Синтез белков

Белок — сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В настоящее время разработано много методов прекращения [ГМВ1] a-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин, рибонуклеаза и др.

Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому А.Н.Несмеянову.

Роль белков в организме.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.