Эволюция биологических механизмов запасания энергии

Страница 7

Рис. 3. Структурная химическая формула (а) и спектр поглощения (зависимость поглощения от длины волны) (б) хлорофилла.

В результате получается система с разделенны-мрядами Д+ХлА- (элементарная электрическая баторейка), в которой может быть запасена значи­тельная часть энергии кванта света, поглощенного хлорофиллом. Как показано в работах последних десятилетий, именно этот принцип — фоторазделения зарядов — лежит в основе первичного преобразования энергии света при фотосинтезе.

Как показано на рис. 4, хлорофилл, определяю­щий зеленый цвет листа растения, распределен не по всей растительной клетке, а сосредоточен в пластидах, называемых хлоропластами. В хлоропластах сосредоточен фотосинтетический аппарат, и их роль состоит в энергообеспечении клетки за счет поглощенного света. Хлоропласт имеет геном, ко­торый делится при делении хлоропласта. Несмотря на наличие собственного генома, обеспечивающего синтез большей части структур фотосинтетическо­го аппарата, ряд строго необходимых для протека­ния фотосинтеза компонентов (например, основ­ные ферменты, участвующие в биосинтезе хлорофилла, некоторые белки, входящие в систему фотосинтетического окисления воды), кодируются в клеточном геноме. Хлоропласт заполнен так на­зываемыми тилакоидами - замкнутыми сплющен­ными "мешочками", которые состоят из двухслой­ных липидных мембран, образованных в результате впячивания внутреннего слоя двухслойной мембра­ны, ограничивающей весь хлоропласт от цитоплаз­мы. Тилакоиды сгруппированы в плотно упакован­ные темно-зеленые "стопки", получившие название гран, которые связаны между собой частью тилакоидов. В мембраны тилакоидов погружены белки или белковые комплексы, большая часть которых насквозь пронизывает мембрану. Только часть из этих комплексов окрашена в зеленый цвет, то есть содержит хлорофилл; было установлено, что прак­тически весь хлорофилл находится в хлорофилл-белковых комплексах, или, лучше сказать, в пиг­мент-белковых комплексах, поскольку все они на­ряду с хлорофиллом содержат другие пигменты.

Мембрана тилакоида Рис. 4. Локализация фотосинтетического аппарата в клетке зеленого растения.

Пигмент-белковые комплексы можно разделить на две функциональные группы. Основная функ­ция первой из них — "светособирающих" или "ан­тенных" пигмент-белковых комплексов - состоит в эффективном улавливании энергии света. Более 90% всего хлорофилла сосредоточено именно в "ан­тенных" комплексах. Большая их часть представля­ет собой белки с молекулярной массой от 20000 до 70000, на каждом из которых расположены 10 - 40 молекул хлорофилла. Помимо основного пигмента — хлорофилла а — в состав этих комплексов входит его аналог — хлорофилл б, а также каротиноиды — пигменты желтого или оранжевого цвета (один из них, бета-каротин, определяет окраску моркови). Цианобактерии содержат также бесхлорофилльные пигмент-белковые комплексы - фикобилины, окра­шенные в синий или красный цвет. Они эффектив­но поглощают свет в области спектра, где хлоро­филл имеет слабое поглощение, что позволяет осуществить более эффективное улавливание сол­нечной энергии.

Энергия возбуждения от светособирающих пиг­ментов с очень высокой эффективностью (близкой к 100%) передается на хлорофилл другой группы пигмент-белковых комплексов - фотохимические реакционные центры. Их основная и важнейшая для всей биосферы функция состоит в том, чтобы преобразовать энергию электронного возбуждения хлорофилла (полученную в результате поглощения света в данном комплексе или в результате мигра­ции возбуждения от светособирающих комплексов) в энергию разделенных зарядов, подобно тому, как это происходит в реакции Красновского, описан­ной выше.

У кислородвыделяющих организмов имеется два типа реакционных центров, функционирующих в так называемых фотосистеме 1 (ФС-1) и фотосис­теме 2 (ФС-2) (рис. 5). Аналоги каждого из этих ре­акционных центров обнаружены у ряда фотосинте-зируюших бактерий, и молекулярная структура одного из них, выделенного из пурпурной бактерии Rhodopseudomonas viridis, впервые была установле­на с помощью рентгеноструктурного анализа. Не­обходимо отметить, что значительная часть знаний о структурной и функциональной организации фо­тосинтетических реакционных центров получена при помощи изучения именно бактериальных реак­ционных центров. Они отличаются высокой ста­бильностью в изолированном из мембраны состоя­нии, и именно из них удалось впервые получить

кристаллы, использование которых в рентгено-структурных исследованиях позволило получить данные о молекулярной структуре реакционного центра. За эту работу группа немецких исследовате­лей в 1988 году получила Нобелевскую премию.

Бактериальный реакционный центр состоит из трех полипептидов с молекулярной массой от 24000 до 32000, на которых расположены молекулы одно­го из представителей хлорофиллов - бактериохлорофилла (Бхл) и две молекулы его безмагниевого производного — бактериофеофитина (Бфф). Две из четырех молекул Бхл расположены настолько близ­ко друг к другу (около 3 Å), что формируют ком­пактное образование — димер (П), а четыре другие одиночные молекулы пигментов образуют две сим­метричные по отношению к П цепочки Бхл—Бфф. Энергия электронного возбуждения, полученная в результате поглощения света пигментами самого реакционного центра или в результате ее миграции от светособирающих комплексов, локализуется в конечном счете на П. Возбужденный П, обозначае­мый как П*, за время около 10-12 сек передает свой электрон на одну из одиночных молекул пигмента, так что в результате образуется первичное состоя­ние с разделенными зарядами П+Бфф-. Это состоя­ние обладает очень коротким временем жизни (око­ло 10~8 сек) вследствие возможного возврата электрона от Бфео- к П+. Однако вероятность этого процесса очень низка благодаря более быстрому (2 • 10-10 сек) "прямому" переносу от Бфео- к "ста­бильному" акцептору электрона, получившему на­звание Q. При этом образуется состояние П+БфеоQ-, время жизни которого уже составляет около 10-3 сек. Необходимо отметить очень высокую эффектив­ность описанных стадий фоторазделения зарядов. Так, квантовая эффективность, то есть доля погло­щенных квантов, вызвавших перенос электрона, близка к 100%. Энергетическая эффективность, то есть доля энергии возбуждения, запасенной в ре­зультате фотохимического акта, составляет свыше 90% для первой стадии переноса электрона и около 50 - 70% для второй. Об изумительном совершен­стве этой уникальной биологической "машины" свидетельствует, например, тот факт, что с такой же эффективностью фотоперенос электрона в реакци­онном центре осуществляется даже при температу­ре жидкого гелия (-271°С).

Основным итогом фотохимической стадии пре­образования энергии света у кислородвыделяющих фотосинтезируюших организмов является фотопе­ренос электронов от воды к НАДФ+. Обе фотосис­темы (ФС-1 и ФС-2) участвуют в этом процессе, обеспечивая двухступенчатое поступление энергии для его протекания. ФС-2 осуществляет окисление воды с образованием молекулярного кислорода, со­гласно реакции: 2Н20 + 4hv —О2 + 4е+ 4Н+, где hv обозначает квант света, е—электрон. В результате фотохимического акта реакционного центра ФС-2 образуется самый сильный биологический окислитель — окисленный хлорофилл, который окисляет воду с участием марганецсодержащей энзиматической системы. Электроны, оторванные от воды, че­рез цепь темновых реакций поступают на ФС-1, ис­пользующую их для фотовосстановления НАДФ+ до НАДФН, которое тоже осуществляется с участи­ем специальной энзиматической системы. Окисле­ние воды, а также перенос электронов от ФС-2 к ФС-1 приводит к появлению разности концент-

Рис. 5. Схематическое изображение фотосинте­тической цепи переноса электрона в хлоропласах растений и цианобактерий. (Мп)4 - Комплекс из четырех атомов Мп, связан­ных с белками реакционного центра фотосистемы 2 (ФС-2); Z - вторичный донор электрона ФС-2, (остаток тирозина); Пбао - первичный донор элек­трона ФС-2 (димер хлорофилла); *П680 - возбуж­денное состояние хлорофилла П680; Фео - первич­ный акцептор электрона ФС-2, феофитин; QA и QB -акцепторы электрона хиноновой природы; цит в./f-комплекс цитохромов, участвующих в переносе электрона от ФС-2 к фотосистеме 1 (ФС-1); Пц - пластоцианин (подвижный переносчик электро­на); П700 - первичный донор электрона ФС-1 (ди­мер хлорофилла); *П700 - возбужденное состоя­ние П700;Хла-(хлорофилл) и Ох-(хинон), соответ­ственно, первичный и вторичный акцепторы электрона ФС-1; Fx, Fa и Fb акцепторы электрона ФС-1 (Fe-S-центры); Фд - ферредоксинраство­римый переносчик электрона (Fe-S-содержащий белок); НАДФ+ - никотинамидаденин динуклеотид фосфат (конечный переносчик электронов, используемый вместе с АТФ в ассимиляции СО2), hv - квант света. По вертикальной шкале указаны приблизительные значения окислительно-вос­становительных потенциалов переносчиков элек­трона при рН 7.