Ферменты

Ферменты

Содержание:

1. Введение. Стр. 3

2. Ферменты.

· История открытия. Стр. 4

· Природа ферментов. Стр. 5

а) Структуры.

б) Специфичность.

3. Состав. Стр. 9

4. Классификация. Стр. 11

5. Номенклатура. Стр.13

6. Активность ферментов. Стр.16

7. Механизм действия. Стр. 20

8. Значение. Стр. 23

· В организме.

· В науке.

9. Заключение. Стр. 30

ВВЕДЕНИЕ.

«Ферменты ( от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу. » Вот, всё что я знал о ферментах. Я решил пополнить свои знания и поэтому взял реферат по ферментам.

История открытияИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ.

.

Науку составляет не только достигнутый результат, но и путь ведущий к результату,-результату путь от незнания к знанию, медленный, извилистый, скачкообразный, в каждой области зависящий от достяженийдостижений смежных наук и общего развития мировоззрения. Ещё в незапамятные времена, на заре возникновения цивилизации, люди в своей практической деятельности сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их для своих целей. Это

спиртовое и молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовления сыров, солода и плесневых грибов- для осахаривания продуктов. Вероятно, первым, кто попытался

создать общее представление о химических процесахпроцессах в живом организме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XV века. Несмотря на наивность

(с совершенной точки зрения), взгляды Парацельса во многом были прогресивнымипрогрессивными, так как для понимания жизненных явлений он пытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс и его последователи подошли к рассмотрению сущности ферментацийферментации, давно известного понятия обозначавшего разного рода броженнияброжения, главным

образом спиртовое и молочнокислое. В XVI и начале XVII века уже делались попытки рассматривать ферментации как химические процессы. И ВВасилий Валентин ( первая

половина XVI века), и Андрей Либавий (1550-1616 годы) считали ферменты ( или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким не материалинымматериальным силам. Другим последователеипоследователем ПарацелсаПарацельса был знаменитый голандскийголландский химик Иоганн Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 годы). Именно он охарактеризовал фермент как агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющий ими. Качественный скачёк в развитии учения о ферментацияхферментациях произошёл в связи с исследованиями велекоговеликого францусскогофранцузского химика Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего в химические исследования строгие количественные методы. К концу XVIIIXVIII века уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с участием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт.

Первые успехи были достигнуты при узученииизучении превращения крахмала в сахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежит работам петербурскогопетербургского акедемикаакадемика К. С. Кирхгофа, которые открыли новую страницу в истории и химия ферментов. В начале XIX века было открыто немало химических реяакций, среди них были и некоторые ферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболее крупных авторитетов среди химиков XIX века. В это время было открыто ещё несколько ферментов. В 1836 году Т.Шванн впервые обнаружил в желудочном соке фермент животного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857 году, А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки,-белки - трипсин. В XIX веке (1897 год) Эдуард БухнерБухнер убедительно доказал химическую природу ферментов. В 1907 году - Эдуард БухнерБухнер был удостоен Нобелевской премии по ххимии. (В.И.Розенгарт "Ферменты- двигатели жизни).

ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ.

а) После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбес клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и, как все белки могут быть простыми и сложными в зависиммостизависимости от сопутствующего компонента небелкового характера ( простетической группы).

Так мы подчёркивали, что свойство каждого белка определяется последовательностью расположения остатков аминокислот в их молекуле. Эта последовательность называется первичной структурой белка. В последние годы разработаны очень надёжные , и даже автоматизированные методы изучения первичной структуры, что дало возможность опредилитьопределить

полную аминокислотную последовательность для многих белков , в том числе и для ферментов. Помимо первичной структуры, определяемой последовательностью расположения аминокислот, для проявления специфических свойств белка (в ном числе ферментативной активности) важную роль играют более высокие уровни - вторичная и третичная структуры, сущность которых заключается в определённом расположение полипептидных цепей в пространстве.

Вторичная и третичная структуры белков поддерживаются сравнительно слабыми внутримолекулярными связями, и поэтому легко могут быть разрушены разными физическими и химическими воздействиями. Такое нарушение высших структур белка без повреждения его первичной структуры составляет сущность денатурации. При денатурации белок нередко утрачивает свои биологические свойства, в случае ферментов исчезает ферментативная активность. Современные методы исследования позволяют получить представление не только о первичной структуре белков. Есть ферменты, для которых полностью выяснено простанственноепространственное расположение атомов, составляющее их молекулу, то- есть расшифрованы вторичная и третичная структуры. Это достигнуто благодоряблагодаря применению исключительно тонкого и сложного метода, так называемого рентгеноструктурного анализа. Некоторым белкам свойственен ещё более восокийвысокий уровень структуры - четвертичная структура. Это уже надмолекулярный уровень: функционирование такого белка нуждается не в одной, а в нескольких молекулах ( чаще всего в двух или четырёх), которые вместе образуют комплекс, обладающий всеми специфическими свойствами. Каждая отдельная молекула такого белка, составляющая четвертичный комплекс, называется субъединицей. Многие ферменты построены из субъединиц. В одних случаях субъединицысубъединиц сами обладают активностью, в других их субъединицысубъединиц по отдельности неактивны. с убъединицыСубъединицы, сопоставляющие молекулу фермента, могут быть одинаковыми, но могут и отличатся друг от друга. Представление о молекуле фермента как структуре, состоящей из субъединиц , позволяет нам объяснить одно очень интересное и практически важное явление. Существуют фетментыферменты, различающиеся по строению, но катализирующиккатализирующие одну и ту же реакцию, они называются изоферментами. Такие ферменты довольно широко распространены в организме, и их выявление имеет большое значение в медицине.